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  • Fonte: Free Radical Biology & Medicine. Nome do evento: Biennial Congress of the Society for Free Radical Research International/SFRRI. Unidade: IQ

    Assuntos: MACRÓFAGOS, FLUORESCÊNCIA

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    • ABNT

      LINARES, Edlaine et al. Production of peroxymonocarbonate evidenced by boronate probes under steady-state micromolar H2O2 and in PMA-activated macrophages. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1. Acesso em: 18 maio 2024. , 2023
    • APA

      Linares, E., Severino, D., Rios, N., Radi, R., & Augusto, O. (2023). Production of peroxymonocarbonate evidenced by boronate probes under steady-state micromolar H2O2 and in PMA-activated macrophages. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1
    • NLM

      Linares E, Severino D, Rios N, Radi R, Augusto O. Production of peroxymonocarbonate evidenced by boronate probes under steady-state micromolar H2O2 and in PMA-activated macrophages [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2023 ; 208 S128 res. 278.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1
    • Vancouver

      Linares E, Severino D, Rios N, Radi R, Augusto O. Production of peroxymonocarbonate evidenced by boronate probes under steady-state micromolar H2O2 and in PMA-activated macrophages [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2023 ; 208 S128 res. 278.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1
  • Fonte: Redox Biochemistry and Chemistry. Unidade: IQ

    Assuntos: ÍONS, ESPECTROSCOPIA, METALOPROTEINASES

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    • ABNT

      AUGUSTO, Ohara e TRUZZI, Daniela Ramos e LINARES, Edlaine. Electron paramagnetic resonance (EPR) for investigating relevant players of redox reactions: radicals, metalloproteins and transition metal ions. Redox Biochemistry and Chemistry, v. 5-6, p. 1-16, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.rbc.2023.100009. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Augusto, O., Truzzi, D. R., & Linares, E. (2023). Electron paramagnetic resonance (EPR) for investigating relevant players of redox reactions: radicals, metalloproteins and transition metal ions. Redox Biochemistry and Chemistry, 5-6, 1-16. doi:10.1016/j.rbc.2023.100009
    • NLM

      Augusto O, Truzzi DR, Linares E. Electron paramagnetic resonance (EPR) for investigating relevant players of redox reactions: radicals, metalloproteins and transition metal ions [Internet]. Redox Biochemistry and Chemistry. 2023 ; 5-6 1-16.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.rbc.2023.100009
    • Vancouver

      Augusto O, Truzzi DR, Linares E. Electron paramagnetic resonance (EPR) for investigating relevant players of redox reactions: radicals, metalloproteins and transition metal ions [Internet]. Redox Biochemistry and Chemistry. 2023 ; 5-6 1-16.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.rbc.2023.100009
  • Fonte: Free Radical Biology & Medicine. Nome do evento: Biennial Congress of the Society for Free Radical Research International/SFRRI. Unidades: IQ, IB

    Assuntos: PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO, ENZIMAS

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    • ABNT

      COELHO, Fernando Rodrigues et al. Additional insights on the mechanism by which CO2/bicarbonate accelerates PTP1B oxidation mediated by hydrogen peroxide. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1. Acesso em: 18 maio 2024. , 2023
    • APA

      Coelho, F. R., Romano, M. P., Truzzi, D. R., Machado, L. E. de S. F., & Augusto, O. (2023). Additional insights on the mechanism by which CO2/bicarbonate accelerates PTP1B oxidation mediated by hydrogen peroxide. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1
    • NLM

      Coelho FR, Romano MP, Truzzi DR, Machado LE de SF, Augusto O. Additional insights on the mechanism by which CO2/bicarbonate accelerates PTP1B oxidation mediated by hydrogen peroxide [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2023 ; 208 S117 res. 253.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1
    • Vancouver

      Coelho FR, Romano MP, Truzzi DR, Machado LE de SF, Augusto O. Additional insights on the mechanism by which CO2/bicarbonate accelerates PTP1B oxidation mediated by hydrogen peroxide [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2023 ; 208 S117 res. 253.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/208/suppl/S1
  • Fonte: Abstract Book. Nome do evento: Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology/SBBq. Unidades: IQ, IB

    Assuntos: FLUORESCÊNCIA, PROTEÍNAS TIROSINA FOSFATASES

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    • ABNT

      ROMANO, Matheus Paulino et al. Peroxymonocarbonate-mediated inactivation of protein tyrosine phosphatase 1B monitored by enzyme intrinsic fluorescence. 2022, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2022. Disponível em: https://www2.sbbq.org.br/reuniao/2022/images/livro_completo.pdf. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Romano, M. P., Coelho, F. R., Machado, L. E. de S. F., & Augusto, O. (2022). Peroxymonocarbonate-mediated inactivation of protein tyrosine phosphatase 1B monitored by enzyme intrinsic fluorescence. In Abstract Book. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. Recuperado de https://www2.sbbq.org.br/reuniao/2022/images/livro_completo.pdf
    • NLM

      Romano MP, Coelho FR, Machado LE de SF, Augusto O. Peroxymonocarbonate-mediated inactivation of protein tyrosine phosphatase 1B monitored by enzyme intrinsic fluorescence [Internet]. Abstract Book. 2022 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www2.sbbq.org.br/reuniao/2022/images/livro_completo.pdf
    • Vancouver

      Romano MP, Coelho FR, Machado LE de SF, Augusto O. Peroxymonocarbonate-mediated inactivation of protein tyrosine phosphatase 1B monitored by enzyme intrinsic fluorescence [Internet]. Abstract Book. 2022 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www2.sbbq.org.br/reuniao/2022/images/livro_completo.pdf
  • Fonte: Chemical & Engineering News. Unidade: IQ

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    • ABNT

      AUGUSTO, Ohara et al. ACS and SBQ present the 2022 Brazilian Women in Chemistry awards. Chemical & Engineering News. Washington: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://cen.acs.org/people/awards/ACS-SBQ-present-2022-Brazilian-Women-in-Chemistry-awards/100/web/2022/05. Acesso em: 18 maio 2024. , 2022
    • APA

      Augusto, O., Rocha Filho, R. C., Seijo, B. C., Ferreira, D., Augusto, O., Guaratini, T., & Andrade, C. H. (2022). ACS and SBQ present the 2022 Brazilian Women in Chemistry awards. Chemical & Engineering News. Washington: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://cen.acs.org/people/awards/ACS-SBQ-present-2022-Brazilian-Women-in-Chemistry-awards/100/web/2022/05
    • NLM

      Augusto O, Rocha Filho RC, Seijo BC, Ferreira D, Augusto O, Guaratini T, Andrade CH. ACS and SBQ present the 2022 Brazilian Women in Chemistry awards [Internet]. Chemical & Engineering News. 2022 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://cen.acs.org/people/awards/ACS-SBQ-present-2022-Brazilian-Women-in-Chemistry-awards/100/web/2022/05
    • Vancouver

      Augusto O, Rocha Filho RC, Seijo BC, Ferreira D, Augusto O, Guaratini T, Andrade CH. ACS and SBQ present the 2022 Brazilian Women in Chemistry awards [Internet]. Chemical & Engineering News. 2022 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://cen.acs.org/people/awards/ACS-SBQ-present-2022-Brazilian-Women-in-Chemistry-awards/100/web/2022/05
  • Fonte: Free Radical Biology and Medicine. Nome do evento: Annual Conference Society for Redox Biology & Medicine. Unidade: IQ

    Assuntos: ELÉTRONS, RADICAIS LIVRES

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    • ABNT

      AUGUSTO, Ohara. Lifetime achievement award lecture from O2 to NO meeting CO2. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/192/suppl/S1. Acesso em: 18 maio 2024. , 2022
    • APA

      Augusto, O. (2022). Lifetime achievement award lecture from O2 to NO meeting CO2. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/192/suppl/S1
    • NLM

      Augusto O. Lifetime achievement award lecture from O2 to NO meeting CO2 [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2022 ; 192 15 res. P21.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/192/suppl/S1
    • Vancouver

      Augusto O. Lifetime achievement award lecture from O2 to NO meeting CO2 [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2022 ; 192 15 res. P21.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://www.sciencedirect.com/journal/free-radical-biology-and-medicine/vol/192/suppl/S1
  • Fonte: Antioxidants & Redox Signaling. Unidades: IQ, IB

    Assuntos: PROTEÍNAS, CATÁLISE, OXIDAÇÃO

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    • ABNT

      DEMASI, Marilene et al. Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond. Antioxidants & Redox Signaling, v. 35, n. 12, p. 1016–1080, 2021Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1089/ars.2020.8176. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Demasi, M., Augusto, O., Bechara, E. J. H., Bicev, R. N., Cerqueira, F. M., Cunha, F. M. da, et al. (2021). Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond. Antioxidants & Redox Signaling, 35( 12), 1016–1080. doi:10.1089/ars.2020.8176
    • NLM

      Demasi M, Augusto O, Bechara EJH, Bicev RN, Cerqueira FM, Cunha FM da, Denicola A, Gomes F, Miyamoto S, Netto LES, Randall LM, Stevani CV, Thomson L. Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond [Internet]. Antioxidants & Redox Signaling. 2021 ; 35( 12): 1016–1080.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1089/ars.2020.8176
    • Vancouver

      Demasi M, Augusto O, Bechara EJH, Bicev RN, Cerqueira FM, Cunha FM da, Denicola A, Gomes F, Miyamoto S, Netto LES, Randall LM, Stevani CV, Thomson L. Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond [Internet]. Antioxidants & Redox Signaling. 2021 ; 35( 12): 1016–1080.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1089/ars.2020.8176
  • Fonte: Program and Abstract Book. Nome do evento: Congress of the International Union for Pure Applied Biophysics/IUPAB. Unidade: IQ

    Assuntos: METABÓLITOS, DIÓXIDO DE CARBONO, ESTRESSE OXIDATIVO

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    • ABNT

      AUGUSTO, Ohara. Carbon dioxide redox metabolites in eustress and oxidative distress. 2021, Anais.. São Paulo: IUPAB-SBBf-SBBq, 2021. Disponível em: http://easyapp.ekmf.com.br/sg/uploads/eventos/evento8/documentos/abstract_book.pdf. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Augusto, O. (2021). Carbon dioxide redox metabolites in eustress and oxidative distress. In Program and Abstract Book. São Paulo: IUPAB-SBBf-SBBq. Recuperado de http://easyapp.ekmf.com.br/sg/uploads/eventos/evento8/documentos/abstract_book.pdf
    • NLM

      Augusto O. Carbon dioxide redox metabolites in eustress and oxidative distress [Internet]. Program and Abstract Book. 2021 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: http://easyapp.ekmf.com.br/sg/uploads/eventos/evento8/documentos/abstract_book.pdf
    • Vancouver

      Augusto O. Carbon dioxide redox metabolites in eustress and oxidative distress [Internet]. Program and Abstract Book. 2021 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: http://easyapp.ekmf.com.br/sg/uploads/eventos/evento8/documentos/abstract_book.pdf
  • Fonte: Biophysical Reviews. Unidade: IQ

    Assuntos: DIÓXIDO DE CARBONO, METABÓLITOS

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    • ABNT

      AUGUSTO, Ohara e TRUZZI, Daniela Ramos. Carbon dioxide redox metabolites in oxidative eustress and oxidative distress [Carta]. Biophysical Reviews. Berlin: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1007/s12551-021-00860-3. Acesso em: 18 maio 2024. , 2021
    • APA

      Augusto, O., & Truzzi, D. R. (2021). Carbon dioxide redox metabolites in oxidative eustress and oxidative distress [Carta]. Biophysical Reviews. Berlin: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. doi:10.1007/s12551-021-00860-3
    • NLM

      Augusto O, Truzzi DR. Carbon dioxide redox metabolites in oxidative eustress and oxidative distress [Carta] [Internet]. Biophysical Reviews. 2021 ; 13 889–891.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12551-021-00860-3
    • Vancouver

      Augusto O, Truzzi DR. Carbon dioxide redox metabolites in oxidative eustress and oxidative distress [Carta] [Internet]. Biophysical Reviews. 2021 ; 13 889–891.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12551-021-00860-3
  • Fonte: Inorganic Chemistry. Unidade: IQ

    Assuntos: FERRO, PEPTÍDEOS, PROTEÍNAS

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    • ABNT

      TRUZZI, Daniela Ramos et al. Dinitrosyl iron complexes (DNICs). From spontaneous assembly to biological roles. Inorganic Chemistry, v. 60, n. 21, p. 15835-15845, 2021Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.1c00823. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Truzzi, D. R., Medeiros, N. M. de, Augusto, O., & Ford, P. C. (2021). Dinitrosyl iron complexes (DNICs). From spontaneous assembly to biological roles. Inorganic Chemistry, 60( 21), 15835-15845. doi:10.1021/acs.inorgchem.1c00823
    • NLM

      Truzzi DR, Medeiros NM de, Augusto O, Ford PC. Dinitrosyl iron complexes (DNICs). From spontaneous assembly to biological roles [Internet]. Inorganic Chemistry. 2021 ; 60( 21): 15835-15845.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.1c00823
    • Vancouver

      Truzzi DR, Medeiros NM de, Augusto O, Ford PC. Dinitrosyl iron complexes (DNICs). From spontaneous assembly to biological roles [Internet]. Inorganic Chemistry. 2021 ; 60( 21): 15835-15845.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.1c00823
  • Fonte: Free Radical Biology and Medicine. Nome do evento: SfRBM Annual Conference (Presented Virtually). Unidade: IQ

    Assuntos: CATARATA, LENTES

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    • ABNT

      SAMPAIO, Verônica Paviani et al. Human cataracts contain cross-links produced from crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.274. Acesso em: 18 maio 2024. , 2020
    • APA

      Sampaio, V. P., Melo, P. J. de, Ronsein, G. E., Avakian, A., Di Mascio, P., & Augusto, O. (2020). Human cataracts contain cross-links produced from crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.274
    • NLM

      Sampaio VP, Melo PJ de, Ronsein GE, Avakian A, Di Mascio P, Augusto O. Human cataracts contain cross-links produced from crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 159 S108 res. 219.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.274
    • Vancouver

      Sampaio VP, Melo PJ de, Ronsein GE, Avakian A, Di Mascio P, Augusto O. Human cataracts contain cross-links produced from crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 159 S108 res. 219.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.274
  • Fonte: Free Radical Biology and Medicine. Unidade: IQ

    Assuntos: OXIGÊNIO, POLUIÇÃO AMBIENTAL

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    • ABNT

      GONÇALVES, Letícia Christina Pires et al. Singlet oxygen generation by the reaction of acrolein with peroxynitrite via a 2-hydroxyvinyl radical intermediate. Free Radical Biology and Medicine, v. 152, p. 8390, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.03.003. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Gonçalves, L. C. P., Massari, J., Licciardi, S., Prado, F. M., Linares, E., Klassen, A., et al. (2020). Singlet oxygen generation by the reaction of acrolein with peroxynitrite via a 2-hydroxyvinyl radical intermediate. Free Radical Biology and Medicine, 152, 8390. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2020.03.003
    • NLM

      Gonçalves LCP, Massari J, Licciardi S, Prado FM, Linares E, Klassen A, Tavares MFM, Augusto O, Di Mascio P, Bechara EJH. Singlet oxygen generation by the reaction of acrolein with peroxynitrite via a 2-hydroxyvinyl radical intermediate [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 152 8390.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.03.003
    • Vancouver

      Gonçalves LCP, Massari J, Licciardi S, Prado FM, Linares E, Klassen A, Tavares MFM, Augusto O, Di Mascio P, Bechara EJH. Singlet oxygen generation by the reaction of acrolein with peroxynitrite via a 2-hydroxyvinyl radical intermediate [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 152 8390.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.03.003
  • Fonte: Antioxidants. Unidade: IQ

    Assuntos: CINÉTICA, PEROXIDASE

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    • ABNT

      TRUZZI, Daniela Ramos et al. The peroxidatic thiol of peroxiredoxin 1 is nitrosated by nitrosoglutathione but coordinates to the dinitrosyl iron complex of glutathione. Antioxidants, v. 9, n. 4, p. 1-20 art. 276, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3390/antiox9040276. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Truzzi, D. R., Alves, S. V., Netto, L. E. S., & Augusto, O. (2020). The peroxidatic thiol of peroxiredoxin 1 is nitrosated by nitrosoglutathione but coordinates to the dinitrosyl iron complex of glutathione. Antioxidants, 9( 4), 1-20 art. 276. doi:10.3390/antiox9040276
    • NLM

      Truzzi DR, Alves SV, Netto LES, Augusto O. The peroxidatic thiol of peroxiredoxin 1 is nitrosated by nitrosoglutathione but coordinates to the dinitrosyl iron complex of glutathione [Internet]. Antioxidants. 2020 ; 9( 4): 1-20 art. 276.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.3390/antiox9040276
    • Vancouver

      Truzzi DR, Alves SV, Netto LES, Augusto O. The peroxidatic thiol of peroxiredoxin 1 is nitrosated by nitrosoglutathione but coordinates to the dinitrosyl iron complex of glutathione [Internet]. Antioxidants. 2020 ; 9( 4): 1-20 art. 276.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.3390/antiox9040276
  • Fonte: Chemico-Biological Interactions. Unidade: IQ

    Assuntos: QUIMIOTAXIA, FUMAÇA, DOENÇA PULMONAR OBSTRUTIVA CRÔNICA

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    • ABNT

      SILVA, Danielba Almeida da et al. Tempol reduces inflammation and oxidative damage in cigarette smoke-exposed mice by decreasing neutrophil infiltration and activating the Nrf2 pathway. Chemico-Biological Interactions, v. 329, p. 1-11 art. 109210, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.cbi.2020.109210. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Silva, D. A. da, Correia, T. M. L., Pereira, R., Silva, R. A. A. da, Augusto, O., & Queiroz, R. F. (2020). Tempol reduces inflammation and oxidative damage in cigarette smoke-exposed mice by decreasing neutrophil infiltration and activating the Nrf2 pathway. Chemico-Biological Interactions, 329, 1-11 art. 109210. doi:10.1016/j.cbi.2020.109210
    • NLM

      Silva DA da, Correia TML, Pereira R, Silva RAA da, Augusto O, Queiroz RF. Tempol reduces inflammation and oxidative damage in cigarette smoke-exposed mice by decreasing neutrophil infiltration and activating the Nrf2 pathway [Internet]. Chemico-Biological Interactions. 2020 ; 329 1-11 art. 109210.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.cbi.2020.109210
    • Vancouver

      Silva DA da, Correia TML, Pereira R, Silva RAA da, Augusto O, Queiroz RF. Tempol reduces inflammation and oxidative damage in cigarette smoke-exposed mice by decreasing neutrophil infiltration and activating the Nrf2 pathway [Internet]. Chemico-Biological Interactions. 2020 ; 329 1-11 art. 109210.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.cbi.2020.109210
  • Fonte: Free Radical Biology and Medicine. Unidade: IQ

    Assuntos: ALDEÍDOS, ESCLEROSE AMIOTRÓFICA LATERAL

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    • ABNT

      DANTAS, Lucas Souza et al. Lipid aldehyde hydrophobicity affects apo-SOD1 modification and aggregation. Free Radical Biology and Medicine, v. 156, p. 157–167, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.05.011. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Dantas, L. S., Viviani, L. G., Inague, A., Piccirillo, E., Rezende, L. de, Ronsein, G. E., et al. (2020). Lipid aldehyde hydrophobicity affects apo-SOD1 modification and aggregation. Free Radical Biology and Medicine, 156, 157–167. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2020.05.011
    • NLM

      Dantas LS, Viviani LG, Inague A, Piccirillo E, Rezende L de, Ronsein GE, Augusto O, Medeiros MHG de, Amaral AT do. Lipid aldehyde hydrophobicity affects apo-SOD1 modification and aggregation [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 156 157–167.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.05.011
    • Vancouver

      Dantas LS, Viviani LG, Inague A, Piccirillo E, Rezende L de, Ronsein GE, Augusto O, Medeiros MHG de, Amaral AT do. Lipid aldehyde hydrophobicity affects apo-SOD1 modification and aggregation [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 156 157–167.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.05.011
  • Fonte: Science. Unidades: IQ, IB

    Assuntos: PESQUISA CIENTÍFICA, FUNDAÇÃO PÚBLICA, ORÇAMENTO PÚBLICO, FINANCIAMENTO DA EDUCAÇÃO

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    • ABNT

      KNOBEL, Marcelo e ZATZ, Mayana e AUGUSTO, Ohara. In Brazil’s wealthiest state, scientists fear a budget plan could cripple research [Depoimento a Ignacio Amigo]. Science. Washington: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1126/science.abe5816. Acesso em: 18 maio 2024. , 2020
    • APA

      Knobel, M., Zatz, M., & Augusto, O. (2020). In Brazil’s wealthiest state, scientists fear a budget plan could cripple research [Depoimento a Ignacio Amigo]. Science. Washington: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. doi:10.1126/science.abe5816
    • NLM

      Knobel M, Zatz M, Augusto O. In Brazil’s wealthiest state, scientists fear a budget plan could cripple research [Depoimento a Ignacio Amigo] [Internet]. Science. 2020 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1126/science.abe5816
    • Vancouver

      Knobel M, Zatz M, Augusto O. In Brazil’s wealthiest state, scientists fear a budget plan could cripple research [Depoimento a Ignacio Amigo] [Internet]. Science. 2020 ;[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1126/science.abe5816
  • Fonte: Free Radical Biology and Medicine. Unidade: IQ

    Assuntos: CATARATA, PROTEÔMICA, PROTEÍNAS, OXIDAÇÃO

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    • ABNT

      PAVIANI, Veronica et al. Human cataractous lenses contain cross-links produced by crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals. Free Radical Biology and Medicine, v. 160, p. 356–367, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.08.020. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Paviani, V., Melo, P. J. de, Avakin, A., Di Mascio, P., Ronsein, G. E., & Augusto, O. (2020). Human cataractous lenses contain cross-links produced by crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals. Free Radical Biology and Medicine, 160, 356–367. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2020.08.020
    • NLM

      Paviani V, Melo PJ de, Avakin A, Di Mascio P, Ronsein GE, Augusto O. Human cataractous lenses contain cross-links produced by crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 160 356–367.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.08.020
    • Vancouver

      Paviani V, Melo PJ de, Avakin A, Di Mascio P, Ronsein GE, Augusto O. Human cataractous lenses contain cross-links produced by crystallin-derived tryptophanyl and tyrosyl radicals [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 160 356–367.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.08.020
  • Fonte: Journal of Photochemistry and Photobiology B. Unidades: IQ, FCF

    Assuntos: CABELO, MELANINAS

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    • ABNT

      DARIO, Michelli Ferrera et al. Dyed hair photoprotection efficacy of a quercetin-loaded cationic nanoemulsion. Journal of Photochemistry and Photobiology B, v. 204, p. 1-8 art.111788, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2020.111788. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Dario, M. F., Viana, A. S., Augusto, O., Linares, E., Gama, R. M., Baby, A. R., & Velasco, M. V. R. (2020). Dyed hair photoprotection efficacy of a quercetin-loaded cationic nanoemulsion. Journal of Photochemistry and Photobiology B, 204, 1-8 art.111788. doi:10.1016/j.jphotobiol.2020.111788
    • NLM

      Dario MF, Viana AS, Augusto O, Linares E, Gama RM, Baby AR, Velasco MVR. Dyed hair photoprotection efficacy of a quercetin-loaded cationic nanoemulsion [Internet]. Journal of Photochemistry and Photobiology B. 2020 ; 204 1-8 art.111788.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2020.111788
    • Vancouver

      Dario MF, Viana AS, Augusto O, Linares E, Gama RM, Baby AR, Velasco MVR. Dyed hair photoprotection efficacy of a quercetin-loaded cationic nanoemulsion [Internet]. Journal of Photochemistry and Photobiology B. 2020 ; 204 1-8 art.111788.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2020.111788
  • Fonte: Free Radical Biology and Medicine. Nome do evento: SfRBM Annual Conference (Presented Virtually). Unidade: IQ

    Assuntos: PEROXIDASE, ENZIMAS

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    • ABNT

      SANTOS, Melina et al. Presence of Ser instead of thr in the catalytic triad of typical 2-Cys Prx increases their resistance to hyperoxidation and inactivation. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.099. Acesso em: 18 maio 2024. , 2020
    • APA

      Santos, M., Breyer, C., Tairum, C., Oliveira, A. L. P. de, Montanhero, V. I., Silva, G. T., et al. (2020). Presence of Ser instead of thr in the catalytic triad of typical 2-Cys Prx increases their resistance to hyperoxidation and inactivation. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.099
    • NLM

      Santos M, Breyer C, Tairum C, Oliveira ALP de, Montanhero VI, Silva GT, Mori GM, Toyama MH, Augusto O, Netto LES, Oliveira M. Presence of Ser instead of thr in the catalytic triad of typical 2-Cys Prx increases their resistance to hyperoxidation and inactivation [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 159 S34.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.099
    • Vancouver

      Santos M, Breyer C, Tairum C, Oliveira ALP de, Montanhero VI, Silva GT, Mori GM, Toyama MH, Augusto O, Netto LES, Oliveira M. Presence of Ser instead of thr in the catalytic triad of typical 2-Cys Prx increases their resistance to hyperoxidation and inactivation [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2020 ; 159 S34.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.10.099
  • Fonte: ChemComm. Unidade: IQ

    Assuntos: ÓXIDO NÍTRICO, METABÓLITOS

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    • ABNT

      TRUZZI, Daniela Ramos e AUGUSTO, Ohara e FORD, Peter C. Thiyl radicals are co-products of dinitrosyl iron complex (DNIC) formation. ChemComm, v. 55, n. 62, p. 9156-9159, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1039/c9cc04454j. Acesso em: 18 maio 2024.
    • APA

      Truzzi, D. R., Augusto, O., & Ford, P. C. (2019). Thiyl radicals are co-products of dinitrosyl iron complex (DNIC) formation. ChemComm, 55( 62), 9156-9159. doi:10.1039/c9cc04454j
    • NLM

      Truzzi DR, Augusto O, Ford PC. Thiyl radicals are co-products of dinitrosyl iron complex (DNIC) formation [Internet]. ChemComm. 2019 ; 55( 62): 9156-9159.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1039/c9cc04454j
    • Vancouver

      Truzzi DR, Augusto O, Ford PC. Thiyl radicals are co-products of dinitrosyl iron complex (DNIC) formation [Internet]. ChemComm. 2019 ; 55( 62): 9156-9159.[citado 2024 maio 18 ] Available from: https://doi.org/10.1039/c9cc04454j

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